Poudre de peptide DRAPEAU

Fabricant GMP de poudre de peptide FLAG en Chine|Fournisseur de peptides d'épitopes DYKDDDDK de haute-pureté pour l'expression des protéines et la purification par affinité

Points forts du produit

• Épitope DYKDDDDK spécifique pour une identification et une purification précises des protéines
• Une hydrophilie élevée maintient le repliement des protéines natives et l'activité biologique
• Permet une élution douce non-dénaturante pour récupérer les protéines de fusion actives
• Aucune homologie endogène garantit une interférence de fond ultra-faible
• Conception clivable par Enterokinase pour une excision précise des étiquettes

Poudre de peptide DRAPEAUest une étiquette épitopique octapeptide hydrophile synthétique avec la séquence d'acides aminés DYKDDDDK. Il s'agit de l'un des systèmes de marquage d'épitopes les plus largement utilisés en biologie moléculaire pour l'expression, la détection, la purification par affinité et les études d'interaction protéine-protéine de protéines recombinantes.

Ce produit est fourni sous forme de poudre lyophilisée blanche à-blanc cassé fabriquée selon des normes strictes de BPF, en utilisant la synthèse peptidique en phase solide Fmoc-(SPPS), suivie d'une purification HPLC préparative en plusieurs-étapes, d'un dessalage et d'une lyophilisation stérile.

Les séquences tronquées, les peptides de délétion et les impuretés isomères sont strictement contrôlés pour garantir une reproductibilité élevée des lots et une interférence de fond expérimentale minimale.

1. Pourquoi fournit-il un signal de fond extrêmement faible ?

Le peptide FLAG est une séquence d'épitopes artificiels sans homologues connus dans les systèmes biologiques courants, minimisant la liaison des anticorps non-spécifiques et réduisant le bruit de fond expérimental.

2. Comment préserve-t-il la conformation des protéines natives ?

Sa structure courte et hautement hydrophile n'interfère pas avec le repliement, l'assemblage ou l'activité biologique des protéines, garantissant ainsi le maintien de la conformation native des protéines-.

3. Pourquoi convient-il à une élution non-dénaturante ?

Il permet une élution compétitive dans des conditions tampons douces et non-dénaturantes, permettant ainsi la récupération de protéines fonctionnellement actives.

4. Comment permet-il une suppression précise des balises ?

Une séquence de reconnaissance d'entérokinase permet un clivage enzymatique spécifique au site, permettant ainsi la suppression de l'étiquette FLAG et la récupération d'une protéine cible quasi native.

5. Pourquoi est-il très polyvalent en biologie moléculaire ?

Il est compatible avec les constructions de fusion N-terminales et C-terminales et est largement utilisé dans les tests Western blot, immunoprécipitation, co-immunoprécipitation, chromatographie d'affinité et ELISA.

6. Pourquoi est-il adapté à la recherche reproductible ?

Les processus de synthèse et de purification standardisés garantissent une physicoch cohérentepropriétés chimiques et reproductibilité élevée des lots-à-.

• Validation de l'expression des protéines recombinantes
• Systèmes de détection par Western blot
• Purification par affinité des protéines marquées FLAG-
• Études d'immunoprécipitation et d'interactions protéiques
• Recherche en biologie structurale et en ingénierie des protéines
• Développement de réactifs de biologie moléculaire

1. Comment permet-il la reconnaissance d’anticorps spécifiques ?

La séquence DYKDDDDK fonctionne comme un épitope hautement spécifique reconnu par les anticorps monoclonaux anti-FLAG (par exemple, M2), permettant la détection sélective des protéines marquées.

2. Comment fonctionne l’élution compétitive ?

Le peptide FLAG libre se lie de manière compétitive aux anticorps anti-FLAG immobilisés sur des résines d'affinité, déplaçant les protéines marquées FLAG-dans des conditions douces sans dénaturation.

3. Comment fonctionne la suppression des balises enzymatiques ?

L'entérokinase clive spécifiquement la séquence de reconnaissance, supprimant l'étiquette FLAG tout en préservant l'intégrité structurelle de la protéine cible.

4. Pourquoi ne perturbe-t-il pas le repliement des protéines ?

Sa petite taille et sa nature hydrophile empêchent toute interférence avec la structure tertiaire des protéines, les voies de repliement et l'activité biologique.

• Environnement de fabrication en salle blanche certifié GMP-
• Système strict de qualification des matières premières et d’audit des fournisseurs
• Traçabilité complète des lots à toutes les étapes de production
• Stabilité accélérée et à long terme-
• Vérification analytique tierce facultative-disponible

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